Modèle de cinétique enzymatique de Michaelis-Menten : vitesse maximale et constante K_m

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À retenir

• Équation de Michaelis-Menten : v_i = V_[S]K_m + [S]. • V_ : vitesse asymptotique de saturation. • K_m : concentration en substrat où v_i = V_2. • K_m petit très grande affinité enzyme-substrat. • Ordre 1 à basse [S], ordre 0 à haute [S].

Le cours

Équation de Michaelis-Menten La catalyse d'un substrat S par une enzyme E pour donner un produit P (E + S ES E + P) est modélisée par l'équation de Michaelis-Menten : Formule de la vitesse initiale v_i : v_i = V_ [S]K_m + [S] V_ : vitesse maximale de la réaction, approchée lorsque presque tous les sites actifs de l'enzyme sont occupés ([S] K_m) ; c'est une limite, jamais atteinte exactement. K_m : constante de Michaelis (en molL^-1). Signification fondamentale de K_m : Si [S] = K_m, alors v_i = V_ K_mK_m + K_m = V_2. K_m est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale est égale à la moitié de la vitesse maximale. Affinité enzyme-substrat : plus K_m est faible, plus l'affinité de l'enzyme pour son substrat est élevée (l'enzyme est efficace même à faible dose de substrat). Régimes asymptotiques À faible concentration ([S] K_m) : v_i V_K_m[S] (ordre 1). À forte concentration ([S] K_m) : v_i V_ (ordre 0, saturation).

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